تطور البروتينات (مع أمثلة)
تطور البروتينات (مع أمثلة)!
التطور هو عملية تغيير. على المستوى الجزيئي ، تتضمن هذه العملية إدخال أو حذف أو استبدال النيوكليوتيدات في الحمض النووي. إذا كان الحمض النووي يشفر متعدد البيبتيد ، فقد تسبب هذه الأحداث تغييرا في تسلسل الحمض الأميني.
بمرور الوقت ، يمكن أن تتراكم مثل هذه التغييرات ، مما يؤدي إلى وجود جزيء يشبه القليل إلى سلفه. تمكننا المقارنات بين تركيبات الأحماض الأمينية للبروتينات في الكائنات الحية اليوم من افتراض الأحداث الجزيئية التي حدثت في الماضي.
يمكن استخدام عدد تعديلات الأحماض الأمينية في خطوط الأصل كمقياس للوقت منذ اختلاف النوعين من سلف مشترك. من حيث المبدأ ، تضم جزيئات البروتين سجلاً لتاريخها التطوري. وهكذا ، يمكن اعتبار البروتينات "بصمات كيميائية" للتاريخ التطوري ، لأنها تحمل سلاسل أحماض أمينية تغيرت نتيجة التغيرات الجينية.
تطور البروتينات:
تقدم البروتينات حقلاً مفضلاً للدراسة التطورية من الجزيئات الأخرى مثل الأحماض النووية لأن البروتينات أكثر تناسقًا سواء من الناحية الهيكلية أو الوظيفية ، ومن السهل عزلها للتحليل. في الآونة الأخيرة تم وصف عدد من البروتينات بطريقة تحليل التسلسل.
يتطلب الإجراء الشائع لتحديد تسلسل الأحماض الأمينية لعديد الببتيد ، أولاً ، تحطيم البروتين إلى أجزاء صغيرة من الببتيدات مع الإنزيمات ، ثم تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في كل ببتيد مفصولة بفصل كروماتوجرافي. يتم التأكد من تسلسل الأحماض الأمينية في كل ببتيد عادة بمساعدة جهاز يعرف باسم تسلسل أو تسلسل البروتين.
تسمح المقارنات المتتالية (المتوفرة الآن من مجموعات بيولوجية متنوعة تتراوح بين الكائنات الدقيقة إلى الثدييات) بدراسة العلاقة المتبادلة بين البنية والوظيفة ، واستنباط كيفية تطور البروتينات.
تتشابه قوانين تنظيم البروتينات مع تلك الخاصة بالصفات الموروثة ، وتؤثر الكائنات الحية المختلفة في اتجاه نزولها من سلف مشترك. بشكل عام ، تم ملاحظة الميزات التالية:
1. لا توجد بروتينات متطابقة بين الأنواع الحية المختلفة. ولكن تحدث بروتينات متماثلة لها بعض التشابه في كائنات حية متنوعة.
2. تختلف المواقف المختلفة في تسلسل الأحماض الأمينية فيما يتعلق بعدد استبدال الأحماض الأمينية التي يمكن أن تحدث دون الإضرار بوظيفة سلسلة polypeptide. وهكذا ، تسمح بعض البروتينات باستبدال أكثر من غيرها.
3. بسبب البنية الثلاثية الأبعاد الضيقة للبروتين ، فإن التغيير الناتج عن حمض أميني موجود بشكل طبيعي من المحتمل أن يؤثر على البقايا في المواقع المجاورة. هذه التغيرات التطورية تحدث في أزواج.
4. يتم عرض هياكل مماثلة بواسطة إنزيمات تؤدي وظائف مماثلة.
أمثلة على تطور البروتين:
1. الأنسولين:
وكان أول بروتين يتم تحديده هو الأنسولين الذي يتكون من 51 حمضًا أمينيًا فقط. (سانجر وطومسون 1953). أظهرت المقارنة بين تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين في مجموعة متنوعة من الثدييات أنه باستثناء ثلاثة أحماض أمينية ، فإن البروتين متطابق في كل نوع من الأنواع.
2. الهيموجلوبين:
بالمقارنة مع خضاب الدم من الفقاريات ، قام E. Zuckerkandl (1965) بحساب متوسط 22 فروق بين سلاسل الهيموloلوبين البشرية (a و P) وهيموغلوبين مشابه للخيول والخنازير والماشية والأرانب. ولذلك استنتج أن الهيموجلوبين البشري يختلف عن حيوانات الحيوان بنسبة تغير أميني واحد لكل 7 ملايين سنة.
النظرية الطبيعية لتطور البروتين:
كما تمت دراسة تطور البروتينات في بعض البروتينات الأخرى مثل السيتوكروم ، الميوجلوبين ، الغلوبين ، الأنهيداس الكربوني ، هيستون ، إلخ. تشير تحليلات تسلسل الأحماض الأمينية في polypeptides إلى أن بعض التغيرات التطورية قد تكون عشوائية. هذا أدى إلى صياغة نظرية الحيادية لتطور البروتين بواسطة كيمورا (1968).
هذه النظرية ، التي تدعى أيضاً نظرية التطور الداروينية ، تفترض أنه بالنسبة لأي جينة ، فإن نسبة كبيرة من جميع الطافرات الممكنة تضر بمشغليها. يتم التخلص من هذه الطفرات أو الاحتفاظ بها عند ترددات منخفضة للغاية عن طريق الانتقاء الطبيعي. ومع ذلك ، يُفترض أن يكون جزء كبير من الطفرات مكافئًا تكيفياً ، أي أن معدل التطور يساوي معدل الطفرة.
