تركيب البروتين: آلات وآليات تخليق البروتين

قراءة هذه المادة لمعرفة المزيد عن تخليق البروتين: الآلات والآلية من البروتين التوليف!

آلات لتركيب البروتين:

وهو يتألف من ريبوسوم ، والأحماض الأمينية ، ومرنا ، و tRNAs و synthetases amino acyl tRNA. يعمل mRNA كقالب يحتوي على معلومات وراثية.

Image Courtesy: wieber.weebly.com/uploads/1/3/2/0/13208982/8301870_orig.jpg؟0

الريبوسوم هو موقع تخليق البروتين. الحمض النووي الريبي يحوي الأحماض الأمينية المرغوبة ، ويقرأ المعلومات الوراثية ويضع الحمض الأميني في المكان المناسب. يتم تشكيل الحمض النووي الريبي على الحمض النووي أثناء النسخ بينما يحدث تخليق البروتين في السيتوبلازم على الريبوسومات.

يتم فصل الاثنين في المكان والزمان. ويمنع اختلاط المواد الخام ، ويحمي الحمض النووي من الانزيمات التنفسية والآلات الريبوزومية من nucleases.

1. الريبوسومات (الشكل 6.27):

يحدث تخليق البروتين على الريبوسومات. ولذلك ، فإن ري Ribوسومات تسمى أيضًا مصانع البروتين. يحتوي كل ريبوسوم على جزئين غير متساويين ، صغير وكبير. لدى الوحدة الفرعية الأكبر للريبوسوم أخدود لإخراج عديد الببتيد المشكل حديثًا وحماية نفسه من الإنزيمات الخلوية.

الوحدة الفرعية الأصغر تتناسب مع الوحدة الأكبر مثل قبعة ولكن تترك نفقًا ل mRNA. تجمع الوحدين معا فقط في وقت تكوين البروتين. تسمى هذه الظاهرة بالارتباط. Mg ²⁺ أمر ضروري لذلك. بعد وقت قصير من الانتهاء من تخليق البروتين ، تفصل الوحدات الفرعية. وتسمى هذه الظاهرة بالانفصال.

عادة ما تشكل ريبوسومات مجموعات وريدات أو حلزونية أثناء تخليق البروتين النشط. وهي تعرف باسم polyribosomes أو polysomes (ريتش ، 1963). يتم الاحتفاظ ريبوسوم مختلفة من polysome معا من قبل حبلا من الحمض النووي الريبي رسول. Polyribosome يساعد على إنتاج عدد من نسخ نفس polypeptide. الريبوسومات المجاورة ل polyribosome هي حوالي 340 ألف أو 34 نانومتر منفصلة. الأجزاء المختلفة للريبوسوم المرتبط بتخليق البروتين هي:

(ط) نفق ل mRNA. تقع بين الوحدين.

(2) أخدود لمرور عديد الببتيد المركب حديثًا. الأخدود هو جزء من الوحيدات الكبيرة.

(3) هناك ثلاثة مواقع تفاعلية - P (D) و A و E (الشكل 6.28). يشار إلى أن P-site (نقل الببتيديل أو موقع المانحين) قد ساهم بشكل مشترك في وحدتين ريبوسوميتين. يقع موقع А (موقع amino-acyl أو acceptor) على الوحدة الفرعية الأكبر للريبوسوم. تواجه النفق بين الوحدين. E أو موقع الخروج هو جزء من الوحدة الفرعية الأكبر التي تواجه موقع النفق.

(4) انزيم ترانسفيراز الببتيديل هو الريبوزيم. وهو مكون من وحدة فرعية أكبر من الريبوسوم (23S rRNA في بدائيات النواة).

(5) وحدة فرعية صغيرة من الريبوسوم لديها نقطة للتعرف على mRNA ومنطقة الربط لعوامل البدء.

2. الأحماض الأمينية:

يمكن تصنيع مئات الأنواع المختلفة من البروتينات في خلية واحدة. يتم تشكيل جميع أنواع البروتينات من نفس الأحماض الأمينية. هو ترتيب الأحماض الأمينية في polypeptides وعدد هذه الأخيرة التي توفر خصوصية للبروتينات. هناك حوالي 20 من الأحماض الأمينية والأميدات التي تشكل كتل بناء أو مونومرات من البروتينات. تحدث في المجمع الخلوي.

3. مرنا:

هو RNA رسول الذي يجمع معلومات مشفرة من الحمض النووي ويشارك في ترجمته عن طريق جلب الأحماض الأمينية في تسلسل معين خلال توليف polypeptide.

ومع ذلك ، لا يتم التعرف على الكودونات من الحمض الريبي النووي النقال من الأحماض الأمينية ولكن من قبل أنتيودونات من جزيئات المحول (tRNAs -> t - tRNAs). تحدث الترجمة عبر الريبوسومات. يمكن إعادة استخدام نفس الحمض النووي مرارًا وتكرارًا. في شكل polysome ، يمكن أن يساعد في تجميع عدد من النسخ في وقت واحد.

4. tRNAs:

هم نقل أو رنا قابلة للذوبان التي تلتقط الأحماض الأمينية الخاصة (في CCA أو 3'end) في عملية تسمى الشحن. تأخذ الحمض الريبي النووي النقال المشحونة الشيء نفسه إلى mRNA على أكواد معينة تتوافق مع أضدادها المضادة.

يمكن أن يستخلص الحمض الريبي النووي النقال حمضًا أمينيًا معينًا فقط ، على الرغم من أن الأحماض الأمينية يمكن أن تنتقل بواسطة 2 - 6 من الحمض النووي الريبوزي. كل الحمض الريبي النووي النقال لديه مساحة للتواصل مع الريبوسوم (T ¥ C) وانزيم synthetase amino acyl acyl (DHU).

5. Amino-Acyl tRNA-Synthetase:

هذا هو الإنزيم الذي يساعد في الجمع بين الحمض الأميني إلى الحمض الريبي النووي النقال الخاص به. يكون الإنزيم محددًا لكل حمض أميني. ويسمى أيضا تنشيط الإنزيم.

آلية تخليق البروتين (الشكلان 6-29 و 31):

1. (أ) تفعيل الأحماض الأمينية:

يتم تنفيذه عن طريق تنشيط الإنزيمات ، والمعروفة باسم أمينوآيل tRNA synthetases (Zamecnik و Hoagland ، 1957). في وجود ATP ، يجمع الحمض الأميني مع توليفه الأمينيلاز - الحمض النووي الريبي. مطلوب Mg ²⁺ .

وينتج مركب الأمين-اسييل-ادينيلات-انزيم. يتم استخدام الطاقة المتاحة للحمض الأميني أثناء تنشيطه لاحقًا في تكوين روابط الببتيد.

التحلل المائي للبيروفوسفات بمساعدة الإنزيم بيروفوسفاتيز يوفر الطاقة لقيادة التفاعلات الأولية.

(ب) الشحن أو aminoacylation الحمض الريبي النووي النقال:

يتفاعل المركب مع الحمض الريبي النووي النقال الخاص بالحامض الأميني لتشكيل مركب أمينوزيل-ترنا. يتم تحرير الإنزيم و AMP. يسمى الحمض الريبي النووي النقال معقدة مع الأحماض الأمينية أحيانا الحمض النووي الريبي المشحونة. ويرتبط الحمض الأميني إلى 3-OH-end من الحمض الريبي النووي النقال فكرت مجموعة COOH لها ،

2. الاستهلال:

يتطلب عوامل تسمى عوامل البدء. هناك ثلاثة عوامل بدء في procaryotes - IF3 و IF2 و IF1. تحتوي الكائنات الحائرة على تسع عوامل بدء - eIF2 و eIF3 و eIF1 و eIF4A و eIF4B و eIf4C و eIF4D و eIF5 و eIF6. من هذه IF3 أو eIF2 يتم إرفاقه بوحدة أصغر من الريبوسوم في حالة الانفصال. مطلوب GTP. يربط mRNA نفسه بوحدة أصغر من الريبوسوم في منطقة الغطاء.

القبعة لها نيوكليوتيدات مكملة للنيوكليوتيدات الموجودة في 3 ′ نهاية RRNA. المرفق هو أن الكودون بدء من مرنا (AUG أو GUG) يأتي إلى يكذب في P- الموقع. عامل التهيئة الموجود بالفعل في الوحدة الفرعية الأصغر يحفز التفاعل (eIF2 في eucaryotes و IF3 في procaryotes).

ويصل مركب Aminoacyl tRNA الخاص بكودونات البدء (methionine-tRNA or valine-tRNA) إلى موقع P (موقع D). يؤسس مضاد التأين (على سبيل المثال ، UAC من tRNA ^Met ) روابط هيدروجينية مؤقتة مع كودون البدء (على سبيل المثال ، AUG) من mRNA. يحدث تفاعل كودود الكودون في وجود عامل البدء eIF3 في eucaryotes و IF2 في procaryotes. الخطوة تتطلب أيضا الطاقة التي يتم توفيرها من قبل GTP.

يتم تحميل ميثيونين قبول الحمض الريبي النووي النقال مع ميثيونين غير formylated (tRNA m ^Met ) في سيتوبلازم من حقيقيات النواة و methionine (tRNA f ^met ) في المواد الأولية ، البلاستيدات والميتوكوندريا. الحمض الريبي النووي النقال تشارك في نقل الميثيونين formylated مختلفة عن تلك التي تنقل الميثيونين غير المنظم.

في وجود Mg ²⁺ ، تتحد الوحدة الأكبر من الريبوسوم الآن مع مركب 40S-mRNA-tRNA ^Met لتشكيل ريبوسوم سليم. يتطلب عامل IF1 في procaryotes والعوامل elFl ، eIF4 (А ، В ، C) في eukaryotes. يسمى الجمع بين الجزئين الفرعيين للريبوسوم بالارتباط. يحيط الريبوسوم السليم بمركب mRNA-tRNA الموجود في موقع P ولكنه يحافظ على تعرض موقع А.

3. استطالة (تشكيل سلسلة متعدد الببتيد). يصل مركب aminoacyl tRNA إلى موقع α ويربطه بكودون mRNA بجوار كودون البدء بمساعدة من الكودون. تتطلب الخطوة GTP وعامل استطالة (eEFl في eucaryotes و EF-Tu بالإضافة إلى EF-Ts في الكائنات غير الحية).

وقد وجد أن البروتين الأكثر وفرة هو عامل استطالة (EF-Tu) في Escherichia coli. يتم إنشاء رابطة الببتيد (—CO-NH—) بين مجموعة الكربوكسيل (—COOH) من الحمض الأميني المتصل بالحمض الريبي النووي النقال في الموقع P والمجموعة الأمينية (-NH-7) من الحمض الأميني المتصل بالحمض النووي الريبوزي النووي في موقع الصوديوم.

يتم تحفيز رد الفعل عن طريق ترانسفيراز إنزيم الببتيديل وهو إنزيم RNA. ونتيجة لذلك ، يتم منع مجموعة NH ₂ من الحمض الأميني الأول من التورط في تكوين رابطة الببتيد مع حمض أميني آخر. في هذه العملية يقطع الاتصال بين الحمض الريبي النووي النقال والحمض الأميني في موقع P. ينزلق الحمض الريبي النووي النقال الحر للموقع P إلى موقع E ومن هناك إلى خارج الريبوسوم بمساعدة عامل G. يحمل موقع А معقد peptidyl tRNA.

بعد فترة وجيزة من إنشاء أول ارتباط الببتيد والانزلاق من الحمض الريبي النووي النقال المحررة من P- الموقع ، يدور الريبوسوم أو mRNA قليلا. وتسمى هذه العملية بالانتقال (translocation). وهي تتطلب عاملًا يسمى translocase (EF-G in procaryotes and eEF2 in eucaryotes) والطاقة من GTP. ونتيجة للترجمة ، يصل كودون А-site مع معقد peptidyl-tRNA إلى موقع P. يتم عرض كودون جديد في موقع А. يجذب مجمع الحمض النووي الريبي النووي الجديد aminoacyl.

وتتكرر عملية تشكيل السندات ونقلها. واحدًا تلو الآخر يتم كشف جميع الكودونات في mRNA في موقع and ، ويتم فك تشفيرها من خلال دمج الأحماض الأمينية في سلسلة الببتيد.

سلسلة الببتيد مستطيلة. تكمن سلسلة الببتيد الطويلة أو عديد الببتيد في أخدود الوحدة الفرعية الأكبر للريبوسوم لحماية نفسها من الإنزيمات الخلوية لأنها عرضة للانهيار بسبب طبيعتها الممتدة. يبدأ تشكيل الحلزون على مسافة بمساعدة chaprones.

يتم استهلاك الكثير من الطاقة في تخليق البروتين. لكل واحد من الأحماض الأمينية المدمجة في سلسلة الببتيد يتم استخدام واحد ATP واثنين من جزيئات GTP.

4. الإنهاء:

يتم إنهاء توليف متعدد الببتيد عندما تصل codon من mRNA إلى موقع А. هناك ثلاثة codons هراء - UAA (مغرة) ، UAG (العنبر) و UGA (أوبال). هذه الكودونات لا يتم التعرف عليها من قبل أي من الحمولات. لذلك ، لا أكثر من الحمض الريبي النووي النقال aminoacyl تصل إلى موقع А.

يتم تحلل الحمض الريبي النووي النقال من الموقع P ويتم تحرير البولي ببتيد المكتمل في وجود عامل الإطلاق المعتمد على GTP. هو وحيد (eRFl) في eucaryotes واثنين (RF1 و RF2) في procaryotes. في procaryotes RF1 محددة ل UAG و UAA. RF2 خاص بـ UAA و UGA. مطلوب RF3 تعتمد GTP (eRF3 في الخميرة) لإطلاق RFs من الريبوسوم.

الريبوسوم يتحرك فوق الكودونة الفارغة وينزلق من سلسلة mRNA. يفصل بين الجزئين الفرعيين للريبوسوم أو ينفصلان في وجود عامل التفكك (DF).

في بدائيات النواة ، يكون الميثيونين المُصَكَّر عادة هو الحمض الأميني البادئ. فهو إما مشوه (باستعمال إنزيم deformylase) أو يتم إزالته أحيانًا من polypeptide (بواسطة إنزيم أمينوبيبتيداز). عادة لا يتم الاحتفاظ بالميثيونين في عملية حقيقية النواة.

في وقت واحد يتم تصنيع العديد من polypeptides من نفس الرنا المرسال بواسطة polyribosome حيث يتم إرفاق عدد من ريبوسوم إلى نفس mRNA حبلا. كل ريبوسوم من polyribosome يشكل نفس النوع من polypeptide. يسمى تكوين عدد من نسخ نفس البولي ببتيد في وقت واحد من mRNA بمساعدة polysomic تضخيم متعدية.

عند إطلاقه من الريبوسوم ، يكون لبولي ببتيد بنية أساسية فقط. انها لفائف وطيات أكثر أن يكون الهيكل الثانوي والعالي. قد يترافق عديد ببتيد مع polypeptides أخرى لإنتاج (بنية i-pleated التي تشكل بعد ذلك البنية الثلاثية والربعية.

في حالة polyribosomes السيتوبلازمية الحرة ، يتم تحرير polypeptides أو البروتينات في السيتوبلازم (cytosol) حيث يتم استخدامها لتوليف المزيد من السيتوبلازم ، وبعض الإنزيمات ومكونات العضيات الخلوية مثل النواة ، والأنابيب الدقيقة ، والميكرو فايبر ، والميكروبات ، إلخ.

تدخل بعض البروتينات أيضًا تركيبة العضيات شبه المستقلة مثل البلاستيدات والميتوكوندريا ، على الرغم من أنها تصنع جزءًا من متطلبات البروتين الخاصة بها بواسطة polyribosomes الخاص بها. تفرز الأغشية المتعددة المرتبطة بأغشية الشبكة الإندوبلازمية بروتينات إما تمر في تجويفها (الشكل 6.27 B) أو تصبح مدمجة في أغشيتها.

البروتينات التي تطلق في تجويف ER تصل عموما إلى جهاز جولجي لإجراء تعديلات مثل تشكيل الإنزيمات المحلولية المائية والجليكوزيل (إضافة مخلفات السكر). يتم تعبئة البروتينات المعدلة في الحويصلات لتصدير أو تشكيل lysosomes ، إنزيمات جدار الخلية ، غشاء البلازما ، إلخ.

يتم تثبيط تخليق البروتين في البكتيريا بواسطة مضادات حيوية معينة. هذا يشكل الأساس لعلاج بعض أنواع العدوى بالبكتيريا.

تثبيط المضادات الحيوية من تخليق البروتين البكتيرية: