البروتينات: ملاحظات مفيدة على هيكل البروتينات
قراءة هذه المادة للحصول على معلومات حول هيكل البروتينات! تعرف على الصوف والكيراتين ، السيتوكروم ، الهيموجلوبين ، الجلوبولين المناعي ، الكربوكسيلاز ثنائي فسفات الريبوز وغيرها.
//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg
(1) صوف الكيراتين:
(1) وهو بروتين ليفي مكون من حلزون ألفا ؛ P- مطوي ورقة وشكل الكولاجين الثلاثي هيكل الحلزون.
(2) البنية الثانوية للصوف الكيراتين ألفا هي الحلزون المناسب.
(3) ثلاثة من مثل هذه الحلزونات α تشكل ملفًا يسارًا يدعى البروتوفايبر (protofibril) والذي يتم تثبيته بواسطة روابط ثنائيتين متصالبة.
(رابعا) بروتين لفائف في كابل مثل الألياف الصغيرة من 8 نانومتر القطر.
(v) عدة مئات من الألياف الصغيرة المتضمنة في مصفوفة بروتين غير متبلورة تشكل fibril macro
(6) تشكل العديد من الألياف الكلية معًا صوفًا من الصوف.
(7) عندما يتعرض α-keratin لحرارة رطبة وتمتد ، فإنه يتحول إلى β-keratin.
يتم تكسير الروابط الهيدروجينية التي تثبت بنية α-helical وتنتج ورقة موسعة β مطوية.
(2) السيتوكروم c:
(1) السيتوكروم c هو بروتين كروي صغير ومستقر وملون.
(2) ذرة الحديد المفردة في جزيء cytochrome c متبادلة بين دولتي Fe II و Fe III oxidation.
(ج) لدى Cyt c 104-111 مخلفات أحماض أمينية ، 35 منها وجد أنها ثابتة من الأنواع إلى الأنواع.
(3) الهيموجلوبين (الشكل 48.11):
(ط) هو بروتين نقل RBC.
(2) يتم ربط حديد الهيم بقايا هيستيدين على جانب واحد من طائرة الهيم.
(3) في حالة الأوكسجين ، يتم ربط الحديد بالأكسجين على الجانب الآخر من الهيم في الجيب على سطح جزيء الهيموجلوبين.
(4) يظل حديد الهيم في حالة Fe II أثناء الأوكسجين وإزالة الأكسجين.
(v) يرتبط tetramer α 2 β 2 مع 4-جزيئات الأكسجين.
(vi) رابطة α، -β، pair with α 2 -β 2 أضعف من داخلها.
(4) جلوبين المناعي:
(1) هو أهم بروتين كروي مرتبط بجزيء مضاد للجهاز المناعي.
(2) هو بروتين المصل الذي يتحد مع المستضد.
(3) يتألف التركيب الرباعي لـ I g G من 4 سلاسل من polypeptide وهما سلسلتان خفيفتان من حوالي 215 من مخلفات الأحماض الأمينية واثنتان هما "سلاسل ثقيلة" من 500 وحدة متبقية من الأحماض الأمينية.
(4) ترتبط 4 سلاسل بواسطة جسور disulfide كنماذج 12 المجالات. (الشكل 48.12).
(v) يوفر المفصل للجزيء على شكل "Y" المرونة بحيث لا يكون موقعا الجمع ، الموجودان في كل ذراع 'Y' ، ملزما للمستضد ، على بعد مسافة ثابتة.
(vi) هناك موقعان للتعرّف على المستضدات ، وسيتم تشكيل شبكات من سلاسل مستضدات الجسم المضاد عندما تتفاعل الأجسام المضادة مع مستضدات تحتوي على أكثر من موقع واحد معترف به من الأجسام المضادة.
(5) كربوكسيلاز ثنائي فسفات الريبوز (RUB1SCO):
(1) هو أهم بروتين في النباتات الذي يحفز تفاعل الريبوز 1 و 5 و bisphosphate مع CO 2 لإنتاج جزيئين من 3 phosphoglycerate في تفاعل تثبيت CO 2 . يحتوي ر RUBيسكو على بنية رباعية مع 8 بروتينات بقايا أحماض أمينية صغيرة و 100 وحدة بروتينية و 8 برومترات متبقية كبيرة من حمض أمينو 500.
يتم طي البولي ببتيد داخل أجسامنا إلى هياكل ثلاثية الأبعاد معقدة. تم تفكيك بنية 3D من Iysozyme في عام 1965. وهي تتكون من 129 الأحماض الأمينية في النظام الخطي وانضمت إليها جسور disulphide لتشكيل شكل 3D.
يقرأ الهيكل الأساسي له كـ (NH 2 ) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).
النموذج الخطي للجزيء (الشكل 48.13) هو بعض ما هو غير منتظم. إذا جُرّدت السلاسل الجانبية وتم سحب مسار العمود الفقري لسند الببتيد ، يتم ترتيب بعض مناطق البروتين في نمط متكرر. ويعرض كلا من اللولب ونموذج p-sheet (الشكل 48.14).
في منطقة اللولب الحلزوني ، تتقلب السلسلة في دوامة بينما في (منطقة 3 ورقة تعمل ببتيد بجانب بعضها البعض. في الشكل الثالث يمكن أن يكون هناك أخاديد وشقوق وبروز على سطح البروتين حيث تكون سلاسل جانبية من الأحماض الأمينية خاصة وضعه لتكوين الموقع الذي ربط ليجاندز وتحفيز ردود الفعل.
في الكودودولينات (بروتينات ارتباط الكالسيوم) يتم تنظيم السلسلة الواحدة في مجالين ، ينحصران فقط بسلسلة واحدة من سلسلة البولي ببتيد. هذان المجالان متشابهان للغاية وقد ينشأ عن ازدواجية الجين (الشكل 48.15).
يرتبط بروتين تنشيط الكاثوليت (CAP) الخاص بـ E. coli بسلسلة محددة من القواعد على DNA تساعد RNA polymerase للربط مع مروجيها وبدء النسخ من lac Operon. أحد مجالات CAP له مهمة ربط cAMP وآخر يتعرف على تسلسلات DNA باستخدام شكل حلزوني حلزوني بدوره. واحدة من هذه الحلقات تتناسب مع الأخدود الرئيسي للحمض النووي حيث يمكن أن تحدث تفاعلًا محددًا مع الحواف المكشوفة للقواعد.
صب قوى شكل البروتين:
روابط الهيدروجين:
يحتوي الهيدروجين على تكافؤ واحد ويكوّن رابطة تساهمية مفردة مع ذرة أخرى. ومع ذلك ، إذا كانت هذه الذرة عبارة عن الأكسجين والنيتروجين والكبريت ، فيمكن أن تكون متبرعًا وتقاسم الهيدروجين مع ثاني أكسيد أكسجين ونيتروجين وكبريت (المستقبِل): يجب أن يكون المتبرع أو المتلقي ضمن مسافة ثابتة لبعضها البعض (0.3 نانومتر). المسافة) ، مع وجود الهيدروجين على خط مستقيم بينهما. في a حلزون ، تتقاسم ذرة النيتروجين داخل رابطة الببتيد الهيدروجين مع أكسجين رابطة الببتيد أربعة قبله في سلسلة polypeptide.
التفاعل الكهروستاتيكي:
إذا تم دفن بقايا الأحماض الأمينية الإيجابية أو السلبية عميقاً داخل بروتين ، حيث لا يمكن لأي منهما التفاعل مع الماء ، فعندئذ سوف يجتذبان بعضهما البعض ، وسيكون من الصعب للغاية فصلها عن بعضها البعض. يسمى مثل الرابط الكهروستاتيكي داخل البروتين جسر الملح.
المجموعات القطبية مثل مجموعات الهيدروكسيل والأميدي هي ثنائيات القطب: لديهم فائض من الإلكترونات على ذرة واحدة ونقص تعويضي في الآخر. سيتم جذب الرسوم الجزئية من ثنائيات القطب إلى ثنائيات الأقطاب الأخرى وإلى أيونات مشحونة بالكامل.
قوات فان دير وول:
هذه تفاعلات قريبة المدى نسبياً بين الذرات. هذه الأشكال مهمة في الأجزاء الداخلية للبروتينات والأغشية وفي التجليد المحدد للرابطات إلى موقع الارتباط الخاص بها.
التفاعلات الطاردة للماء:
إن عديد ببتيد مع مخلفات محبة للماء وماء مسعور سوف يتبنى بشكل عفوي تكوينًا لا تتعرض فيه البقايا الكارهة للماء للماء ، إما عن طريق الجلوس في طبقة ثنائية من المادة الدهنية أو عن طريق تبني شكل كروي تختفي فيه البقايا الكارهة للماء في مركز البروتين.
سندات disulfide:
البروتينات الخلوية الإضافية غالبا ما يكون لها روابط ثنائي كبريتيد بين متبقيات سيستين محددة. هذه تميل إلى قفل الجزيئات في التشكل. تحتوي بعض البروتينات على روابط disulfide. لكن هذه هي أكثر استقرارا.
