ملاحظات مفيدة على Epitope من Immunogens

ملاحظات مفيدة على Epitope من Immunogens!

تتكون معظم المستمنعات من العديد من أنواع الجزيئات.

ومع ذلك ، فإن القليل فقط من هذه الجزيئات تعمل كمناجم. وحتى داخل جزيء مناعي وحيد ، فإن الاستجابة المناعية ليست موجهة ضد الجزيء بأكمله ، ولكن فقط مقابل بضع مخلفات من الأحماض الأمينية في الجزيء.

يطلق على مجموعة الأحماض الأمينية المعترف بها من قبل الجلوبيولين المناعي أو مستقبل الخلايا التائية (TCR) اسم اللاصق (الذي كان يسمى سابقًا محددًا مضادًا للمستضد antigenic determinant). قد يكون لجزيء مناعة وحيد واحد أو أكثر من epitops مختلفة (الشكل 6.1).

الشكل 6.1: رسم تخطيطي لإظهار وجود حاتمة مختلفة في مستضد.

في هذا الرسم البياني يتم عرض ثلاث حواتم مختلفة في مستضد. تختلف حواتم الببتيد عن بعضها البعض من خلال متواليات الأحماض الأمينية ، وبالتالي تختلف في تركيبها ثلاثي الأبعاد. وبما أن الحواتم تختلف عن بعضها البعض ، فإن الأجسام المضادة التي تحرض ضد الحواتم تختلف أيضًا فيما بينها. يرتبط الغلوبولين المناعي للسطح (slg ، مستقبل الخلايا البائية) على خلية B بحلقة لاصقة ، ويحدث الربط بين الأحماض الأمينية اللاذعة وتواليات الحمض الأميني التكميلية في المنطقة شديدة الانسيابية من التركيز.

تميل رواسب الأحماض الأمينية للبروتين إلى الكتل إلى كتل صغيرة. نمط الطي الكلي لكل بروتين جامد. لذا فإن مخلفات الأحماض الأمينية المكشوفة على سطح الكتلة المطوية تشغل مواقع ثابتة فيما يتعلق ببعضها البعض. أظهرت صور البلورات السينية أن الأجسام المضادة تتلامس مع بقايا الأحماض الأمينية على سطح مستضد بروتين. عدد الأحماض الأمينية التي يختلف فيها كل اتصال من الأضداد من 3 إلى 20.

أنا. في العديد من الحالات ، تقع جميع وحدات بقايا الأحماض الأمينية في حاتمة خطية. تسمى هذه الحواتم epitopes خطية (أو متسلسلة). لا يغير التشويه الحراري مواقع البقايا في قمة لاصقة خطية. ومن ثم ، حتى بعد التسخين ، تلتئم القمم الخطية مع الأجسام المضادة المقابلة لها (الشكل 6.2).

ثانيا. في حين أن بعض الحواتم لا تتشكل من الأحماض الأمينية الخطية. بسبب الطبيعة الطولية لسلسلة الأحماض الأمينية ، فإن الأحماض الأمينية من مواقع مختلفة من السلسلة تقترب من بعضها البعض. يمكن تشكيل حاتمة من الأحماض الأمينية من أجزاء مختلفة من سلسلة ببتيد وتقع بالقرب من بعضها البعض. هذا النوع من الحاتمة يسمى قمة لاصقة تكيفية.

أما بقايا الأحماض الأمينية التي تشكل قمة لاصقة تكيفية ، فهي متباعدة في تسلسل الأحماض الأمينية الأولية ، ولكنها قريبة من بعضها البعض في البنية الثلاثية. عندما يتم تسخين بروتين ذو قمة لاصقة تكيفية ، يحدث تمسخ في سلسلة البروتين ويفقد سلسلة الأحماض الأمينية الطي الثلاثي الأبعاد. يتم فصل الأحماض الأمينية ، التي شكلت حاتمة ، من بعضها البعض بسبب الحرارة ، وبالتالي ، يتم فقدان حاتمة. لذلك ، لا يمكن ربط الأجسام المضادة التي تم تشكيلها ضد الحاتمة التوافقية بمولد الضد التشويش (الشكل 6.2).