البروتينات الموجودة في الحيوانات وخلايا النباتات: الهيكل ، أنواعها ، وأهميتها البيولوجية

البروتينات الموجودة في الحيوانات وخلايا النباتات: الهيكل ، أنواعها ، وأهميتها البيولوجية!

إن بروتين الاسم المشتق من بروتينات الكلمة اليونانية والذي يعني "من الرتبة الأولى" صاغه برزيليوس في عام 1838 للتأكيد على أهمية هذه الفئة من المواد النيتروجينية المعقدة الموجودة في خلايا الحيوانات والنباتات.

كيميائيا ، البروتينات عبارة عن بوليمرات وحدات جزيئية تسمى الحمض الأميني. لهذا السبب ، يشار إلى الأحماض الأمينية باسم "اللبنات الأساسية" للبروتينات. تحتوي هذه البوليمرات على ذرات الكربون والهيدروجين والأكسجين والنيتروجين. عادة ما تكون ذرات الكبريت موجودة أيضًا. بعض البروتينات تحتوي بالإضافة إلى الفوسفور والحديد وعناصر أخرى. تحتوي البروتينات على أوزان جزيئية عالية تتراوح من 5000 إلى عدة ملايين.

الببتيدات:

يتكون الببتيد من اثنين أو أكثر من الأحماض الأمينية المرتبطة بالسندات الببتيدية. تسمى البوليمرات الخطية من الأحماض الأمينية polypeptides. يمكن تصنيف الببتيد وفقًا لعدد وحدات الأحماض الأمينية على أنها ثنائي الببتيد (2 أحماض أمينية) ، وثلاثي أملاح (3 أحماض أمينية) إلخ.

سلاسل كبيرة تتألف من العديد من الأحماض تسمى polypeptides. تتكون سلسلة polypeptide من جزء متكرر بشكل منتظم ، يدعى العمود الفقري أو السلسلة الرئيسية ، وجزء متغير ، السلاسل الجانبية المميزة. تتكون الببتيد والبروتينات البسيطة بالكامل من سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها بواسطة روابط الببتيد (—CONH) التي تكونت بين المجموعة الأمينية (-NH ₂ ) لمجموعة واحدة من الأحماض الأمينية ومجموعة الكربوكسيل (-COOH) للواحدة المجاورة. يتم إزالة جزيء الماء أثناء تكوين رابطة الببتيد.

إن تسلسل الأحماض الأمينية الموجودة في عديد الببتيد محدد لبروتين معين. يخضع التسلسل المميز لوحدات الأحماض الأمينية لتسلسل الكودون للجين أو السيسترون الذي يتحكم في تكوينه. يتم استخدام حوالي 20 حمض أميني فقط في تركيب جميع أنواع البروتينات.

منظمة (مستويات الهيكل):

يمكن أن يكون للبروتين ما يصل إلى أربعة مستويات للالتحاق بالمرحلة الابتدائية والثانوية والثالثة والرابعة.

1. الهيكل الأساسي:

يشير التركيب الأساسي للبروتين إلى التسلسل الخطي للأحماض الأمينية في سلاسل البولي ببتيد وموقع جسور الكبريتيد ، إن وجدت. ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد فقط.

وبالتالي ، فإن البنية الأساسية هي وصف كامل للصلات التساهمية للبروتين. الأحماض الأمينية الأساسية التي يتم العثور عليها على شكل بقايا الأحماض الأمينية في البنية الأساسية للبروتين ، تصل إلى 20. وقد تم الآن تحديد تسلسل الأحماض الأمينية أو البنية الأساسية لعدد من البروتينات.

2. الهيكل الثانوي:

تحتوي سلسلة البولي ببتيد دائمًا على منظمة مكانية (في الفضاء). ويشار إلى طي سلسلة polypeptides خطية في بنية ملفوفة محددة على أنها البنية الثانوية للبروتين. يتم الحصول على هذا الطي أو الحفاظ عليه بواسطة رابطة الهيدروجين.

تكمن أهمية مثل هذا الطي في حقيقة أن بقايا الأحماض الأمينية التي قد تقع بعيدًا عن بعضها في تسلسلها الأساسي يتم تجميعها على مقربة من الترابط الثانوي. هناك ثلاثة أنواع من التراكيب الثانوية α -helix ، β-pleated (تم اقتراحهما من قبل Linus Pauling و Robert Corey (1951) ، و helix الكولاجين.

(ط) الحلزون ألفا:

إنه قضيب مثل الهيكل. في الحلزون يتم لف سلسلة البولي ببتيد بإحكام مع السلسلة الرئيسية التي تشكل الجزء الداخلي والسلاسل الجانبية تمتد إلى الخارج بطريقة حلزونية. إن الحلزون x عبارة عن لولب يميني. في الاماكن ، تكون اللولب أقل انتظاما في تشكيل ملفات عشوائية.

يتم تثبيت الحلزون بواسطة روابط هيدروجينية بين الأكسجين من مجموعة الكربوكسيل (مجموعة-CO) لواحد من حمض أميني واحد و> مجموعة NH من بقايا الحمض الأميني الرابعة في التسلسل الخطي. وبالتالي ، فإن جميع مجموعات CO و NH الرئيسية ترتبط بالهيدروجين. ترتبط كل بقايا للمادة التالية بترجمة 1.5 A ⁰ على طول محور الحلزون. تم العثور على بنية حلزونية في كيراتين الشعر ، الميوسين ، التروبوميوزين (كلا العضلات) ، البشرة (الليف) الفيبرين (نقطة الدم).

(الثاني) β- مطوي:

في البنية الثانوية المطويّة P ، يتم ربط اثنين أو أكثر من سلاسل البولي ببتيد بواسطة روابط هيدروجينية. يتم إنتاج ورقة بدلا من قضيب كما هو الحال في الحلزون ألفا. هنا تمتد سلسلة البولي ببتيد بشكل كامل تقريبا بدلا من أن تكون ملفوفة بإحكام كما في الحلزون ألفا.

يمكن أن تعمل الخيوط المتاخمة من polypeptides في نفس الاتجاه (مثل p-sheet، p-keratin) أو في الاتجاه المعاكس (ورق P-parallel المتوازي ، على سبيل المثال ، fibroin من الحرير). يمكن أن يحدث تكوين ورقة P بواسطة سلسلة polypeptide واحدة إذا طويت السلسلة مرة أخرى على نفسها. في هذه الحالة ، يطلق على حلقة ، تربط بين خيوط H-bonded المتوازية المضادة في P-conformation ، p-turn.

(الثالث) الكولاجين الحلزون:

في الكولاجين أو الحلزون الكولاجين tropo-collagen هناك عموما ثلاثة فروع أو polypeptides ملفوفة حول بعضها البعض. يتم تقوية اللولب عن طريق إنشاء رابطة هيدروجينية بين> مجموعة NH من بقايا الجلايسين لكل خيط مع مجموعات ثاني أكسيد الكربون من الخانتين الأخريين. هناك أيضا تأثير قفل بمساعدة مخلوط البرولين و hydroxyproline. هذه البنية مسؤولة عن قوة الشد العالية للكولاجين ، وهو البروتين الرئيسي للجلد والعظام والأوتار.

3. الهيكل الجامعي:

يشير إلى هيكل ثلاثي الأبعاد للبروتين. ويطلق على الترتيب والعلاقة بين سلاسل البروتين الملتوية إلى حلقات وانحناءات محددة البنية الثلاثية للبروتين. تصف البنية الثلاثية كيف أن السلاسل ذات البنية الثانوية تتفاعل أكثر من خلال مجموعات R من بقايا الأحماض الأمينية لإعطاء شكل ثلاثي الأبعاد.

غالبًا ما يتم جلب المواقع النشطة (مثل السلاسل الجانبية القطبية) للبروتين إلى السطح بينما يتم إحضار سلاسل جانبية أخرى معينة (مثل مسعور) إلى داخل البروتين. يتم تثبيت البنية الثلاثية بواسطة عدة أنواع من الروابط - الروابط الهيدروجينية ، الروابط الأيونية ، تفاعلات فان دير وال بالتساهمات والروابط المقاومة للماء.

في بنية البروتين ، تكون الروابط التساهمية هي الأقوى وهي من نوعين ، روابط الببتيد وسندات disulphide (-SS). السندات الأيونية أو الروابط الكهروستاتيكية تحدث بسبب قوة جاذبة بين مجموعات مؤينة متناظرة على سبيل المثال ، -NH ₃ ⁺ و COO ^- سلالات Hydtogen تتطور بسبب مشاركة H ⁺ أو protonby اثنين من الذرات الكهربية. تتطور تفاعلات فان دير وال مع تقلبات الشحن بين مجموعتين متقاربتين (مثال: - 2H و ₂ CH ₂ OW). - يتشكل الرابطة الكارهة للماء بين مجموعتين غير قطبيتين.

4. البنية الرباعية:

في بروتين معين ، قد يرتبط أكثر من عديد ببتيد بإحداث جزيء معقد ، وهو وحدة بيولوجية وظيفية. يشار إلى هذه البنية التي تم الحصول عليها بهذا الشكل على أنها البنية الرباعية. هذا موجود فقط في البروتينات oligomeric.

وحدات البولي ببتيد من هذا التركيب الرباعي سيكون لها هياكلها الأساسية والثانوية والثالثية الخاصة بها. والقوى التي تستقر هذه المجاميع هي روابط هيدروجينية وروابط كهروستاتيكية أو ملحقة تتشكل بين الأحماض الأمينية على سلاسل البولي ببتيد (وليس الببتيد أو السندات ثنائي الكبريتيد).

الهيموغلوبين ، هو مثال ممتاز للهيكل الرباعي الذي يتكون من أربعة سلاسل الببتيد من نوعين: α و β سلاسل التي تحدث في أزواج.

أنواع:

اعتمادا على شكلها ووظائفها ودستورها ، تصنف البروتينات على النحو التالي:

(أ) على أساس الشكل:

وتصنف البروتينات إلى فئتين تبعا للشكل: ليفي وكروي.

1. البروتينات الليفية:

هم خيط مثل البروتينات التي قد تحدث منفردة أو في مجموعات. فهي بروتينات صلبة وغير إنزيمية وهيكلية. تمتلك البروتينات الليفية عمومًا بنية ثانوية. فهي غير قابلة للذوبان في الماء. الكيراتين من الجلد والشعر هو بروتين ليفي. بعض من البروتينات الليفية هي انكماشية ، مثل ميوسين العضلات والإيلاستين من النسيج الضام.

2. البروتينات الكروية:

يتم تقريبها في المخطط. المقاولات غير موجودة. الهيكل النهائي هو التعليم العالي أو الرباعي. قد تكون بروتينات كروية أنزيمية أو غير أنزيمية. أصغر البروتينات الكروية هي في الغالب قابلة للذوبان في الماء ، على سبيل المثال ، histones. تنخفض قابلية الذوبان في الماء ولكن يزداد تخثر الحرارة مع زيادة حجم البروتينات الكروية. إن ألبومين البيض ، الجلوبيولين المصل وجلوتلينس (القمح والأرز) هي أمثلة للبروتينات الكروية الكبيرة.

(ب) على أساس الوظيفة:

اعتمادا على وظيفة ، وتصنف البروتينات في الأنزيمية وأنواع غير الأنزيمية. البروتينات غير الأنزيمية هي من عدة أنواع - بنيوية ، تخزينية ، واقية ، هرمونية ، نقل ، إلخ.

1. البروتينات الأنزيمية:

وهي بروتينات تعمل كإنزيمات ، إما مباشرة (على سبيل المثال ، الأميليز ، الببسين) أو بالاقتران مع جزء غير بروتيني يسمى العامل المساعد (على سبيل المثال ، ديهيدرجراز). البروتينات الأنزيمية عادة ما تكون كروية الشكل.

2. البروتينات الهيكلية أو البروتوبلازمية:

وهي تشكل جزءًا من الهياكل الخلوية ومنتجاتها ، على سبيل المثال ، المركب الغرواني من البروتوبلازم ، أغشية الخلايا ، البروتينات المقلصة ، البروتينات البنيوية للشعر والأظافر. في الشكل ، يمكن أن تكون البروتينات الهيكلية كروية أو ليفية.

3. احتياطي أو تخزين البروتينات:

وهي تحدث كغذاء احتياطي في الغالب في البذور أو البيض أو الحليب. بروتينات التخزين عادة ما تكون كروية. اعتمادا على قابليتها للذوبان ، فإن البروتينات المحفوظة تتكون من أربعة أنواع - ألجينات ، جلوبيولين ، بروبلين وجلوتلينس.

(ج) على أساس الدستور:

على أساس دستورها ، تتكون البروتينات من ثلاثة أنواع - بسيطة ، مترافقة ومشتقة.

1. بروتينات بسيطة:

تتكون البروتينات من الأحماض الأمينية فقط. مجموعات إضافية غير الأمينية غائبة مثل الهستونات ، الكيراتين.

2. البروتينات المترافقة:

تحتوي البروتينات على مجموعات غير أمينية. اعتمادًا على نوع المجموعة الاصطناعية ، تكون البروتينات المترافقة متعددة الأنواع.

على سبيل المثال ، البروتينات النووية والبروتينات الكروية والبروتينات البروتينية والبروتينات السكرية

(د) البروتينات المشتقة:

وهي مشتقة من البروتين من خلال تمسخ ، تجلط الدم والانهيار ، على سبيل المثال ، البروتينات ، الفبرين ، الميتابرين

الأهمية البيولوجية للبروتينات:

1. المكونات الهيكلية للخلايا:

بعض البروتينات مثل ميوسين العضلات ، الكيراتين من الجلد والشعر في الثدييات والكولاجين من النسيج الضام بمثابة مواد هيكلية. بعض بمثابة مكونات هامة من السائل خارج الخلية.

2. الانزيمات:

الميزة المميزة الأكثر بروزًا للبروتينات هي قدرتها على العمل داخل الخلايا الحية كأنزيمات تحفز التفاعل.

3. الهرمونات:

بعض الهرمونات هي بروتينية في الطبيعة ، على سبيل المثال الأنسولين ، هرمون النمو في الغدة النخامية ، هرمون parathyroid.

4. بروتين النقل (البروتينات الحاملة):

ينقل الهيموجلوبين من كرات الدم الحمراء الأوكسجين من الرئتين إلى أجزاء مختلفة من الجسم. يخزن الميوغلوبين للعضلات الأكسجين. الزلال يحمل الكالسيوم والأحماض الدهنية. يحدث عدد من البروتينات الحاملة في أغشية الخلايا لنقل مواد معينة إلى الداخل ، مثل الجلوكوز والأحماض الأمينية.

5. البروتينات مستقبلات:

تحدث على السطح الخارجي لأغشية الخلايا. ترتبط البروتينات بجزيئات معلومات محددة مثل الهرمونات والتوسط في التأثيرات الخلوية.

6. الحماية ضد الأمراض:

الجلوبولينات المناعية في بلازما الدم (P و y-globulins) في الثدييات والحيوانات الأخرى تعمل كأجسام مضادة تحيِّد الآثار الضارة لمسببات الأمراض الخارجية. وتتكون هذه الأجسام المضادة من البروتينات.

7. النمو والإصلاح:

خلال الأنشطة الأيضية ، ينهار بروتين الأنسجة ويتم إصلاح هذه الأنسجة التالفة بمساعدة الأحماض الأمينية.

8. أصباغ بصرية:

Rhodopsin و iodopsin هي صباغ البروتين على التوالي موجودة في قضبان وأقماع شبكية العين. انهم يشاركون في تصور الصورة.

9. تشكيل اليوريا:

في الحيوانات ureotelic ، تشارك الأحماض الأمينية ornithine ، citrulline و arginine في تشكيل اليوريا.